Гистаминилирование ⇐ Васина Википедия

[wiki_en]

«Белок» «гистаминилирование» относится к посттрансляционной модификации, при которой гистамин ковалентно присоединяется к остаткам глутамина посредством трансамидирования. Само по себе моноаминилирование относится к «общему классу» посттрансляционных модификаций с участием моноаминов; однако эти реакции далее классифицируются по индивидуальному моноаминовому нейротрансмиттеру | моноаминовому реагенту, который они описывают (т.е. дофаминилирование, серотонилирование, «гистаминилирование»).

Сообщалось о гистаминилировании как гистоновых, так и негистоновых белковых субстратов, и, таким образом, оно представляет собой отдельный нейроэпигенетический и нейропротеомный механизм сопряжения транскрипции-трансляции | с различными последствиями для здоровья и болезней.
Протеом гистаминилирования остается в значительной степени неизученным из-за отсутствия эффективных панспецифических антител|антител, нацеленных на гистаминилированный глутамин. фибриноген, и гистон H2A|гистоновые белки H2A, гистон H2B|H2B, гистон H3|H3 и гистон H4|H4. Однако недавно разработанный зонд Nτ-пропаргилированного гистамина (Nτ-PH) был успешно применен для химического протеомного профилирования протеома гистаминилирования. в раковых клетках. Здесь авторы представляют новые данные, свидетельствующие о том, что более 400 белков обладают сайтами гистаминилирования в клеточной линии колоректального рака (т. е. клетки HCT116 | клетки HCT 116), и более 200 белков были идентифицированы как мишени гистаминилирования в клеточной линии рака желудка (т. е. клетки AGS). Ожидается, что появление зонда Nτ-PH позволит провести более обширное исследование гистаминилирования в 2026 году и, как ожидается, будет способствовать значительному увеличению количества исследований функций гистаминилирования как в здоровом состоянии, так и при заболеваниях.

== Идентификация ==

Биохимические реакции
Гистамин
Посттрансляционная модификация

Подробнее: https://en.wikipedia.org/wiki/Histaminylation